About: Study of the molecular mechanism of 14-3-3 isoform binding specificity

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Study of the molecular mechanism of 14-3-3 isoform binding specificity Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz:8890 associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=KJB5011308
Description	The 14-3-3 proteins are a family of regulatory molecules, which specifically bind to the phosphorylated proteins and peptides. Through these binding reactions, the 14-3-3 proteins play key regulatory roles in signal transduction, cell cycle control, metabolism control and apoptosis. Many organisms express multiple isoforms, for example mammals contain seven distinct isoforms. Different isoforms display different binding specificity for their partners event htough they show high sequence and structural homology. The main goal of this research is to study the molecular mechanisms of 14-3-3 isoform binding specificity, which are still unresolved. The specific aims are: 1. To investigate the interactions between 14-3-3 isoforms and peptides representing both divergent phosphorylated and non-phosphorylated motifs using fluorescence spectroscopy. 2. To perform structural analysis of complexes of different 14-3-3 isoforms with selected peptides using protein X-ray crystallography. (en) 14-3-3 proteiny jsou rodina regulačních bílkovin, které specificky interagují s fosforylovanými proteiny a peptidy. Prostřednictvím těchto vazebných interakcí hrají 14-3-3 proteiny klíčovou roli v signální transdukci, kontrole buněčného cyklu, kontrole metabolismu a apoptóze. Mnoho organismů exprimuje několik izoforem, např. savci obsahují sedm izoforem. Různé 14-3-3 izoformy i přes značnou sekvenční a strukturní homologii vykazují různou vazebnou specifitu vůči svým vazebným partnerům. Hlavním cílem tohotoprojektu je studium molekulárního mechanismu vazebné specifity 14-3-3 izoforem, který je stále nejasný. Specifické cíle jsou: 1. Studovat interakce mezi 14-3-3 izoformami a peptidy reprezentující neběžné fosforylované a nefosforylované 14-3-3 vazebné motivy pomocí fluorescenční spektroskopie. 2. Provést strukturní analýzu komplexů různých 14-3-3 izoforem a vybraných peptidů pomocí proteinové krystalografie.
Title	Study of the molecular mechanism of 14-3-3 isoform binding specificity (en) Studium molekulárního mechanismu vazebné specifity izoforem 14-3-3 proteinů
skos:notation	KJB5011308
http://linked.open...avai/cep/aktivita	The research grant projects for juniors
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/KJB5011308/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/KJB5011308/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2014-02-12 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	33613720
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	CE - Biochemie
http://linked.open...hodnoceniProjektu	U - Uspěl podle zadání, tj. byly splněny cíle a jeho předpokládané výsledky uvedené ve smlouvě / rozhodnutí o poskytnutí podpory
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	14-3-3 proteins; binding specificity; phosphopeptides; phosphorylation (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Fyziologický ústav AV ČR, v.v.i.
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	7 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	7 (xsd:int)
http://linked.open...okUkonceniPodpory	2005
http://linked.open...okZahajeniPodpory	2003
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2006
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2006
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SAV02003-XJ
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DUU
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor	CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie BO - Biofyzika
http://linked.open...jektu+dodavatelem	We have investigated structural changes of the C-terminal stretch of 14-3-3 zeta isoform upon the ligand binding and phosphorylation at Thr-213 and showed that this region plays crutial role in the regulation of ligand binding of 14-3-3 isoforms. (en) Prostudovali jsme strukturní změny C-koncového segmentu zeta isoformy 14-3-3 proteinu při vazbě ligandu a fosforylaci na Thr-232 a ukázali, že tato část molekuly 14-3-3 hraje klíčovou úlohu v regulaci vazebných vlastností isoforem 14-3-3. (cs)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZBKU
http://linked.open.../cep/klicoveSlovo	14-3-3 proteins binding specificity phosphopeptides
is http://linked.open...vavai/riv/projekt of	Ligand binding to the human MT2 melatonin receptor: the role of residues in transmembrane domains 3, 6, and 7. Molecular modeling of human MT2 melatonin receptor: the role of Val204, Leu272 and Tyr298 in ligand binding. Protein modeling combined with spectroscopic techniques: an attractive quick alternative to obtain structural information. Protein modeling combined with spectroscopi techniques: an attractive quick alternative to obtain structural information 14-3-3 C-terminal stretch changes its conformation upon ligand binding and phosphorylation at Thr232. 14-3-3 Protein C-terminal stretch occupies ligand binding groove and is displaced by phosphopeptide binding 14-3-3zeta C-terminal stretch changes its conformation upon ligand binding and phosphorylation at Thr232
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB5011308/2003/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB5011308/2004/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB5011308/2005/ico%3A67985823 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/KJB5011308/2006/ico%3A67985823

Faceted Search & Find service v1.16.121 as of Mar 31 2025

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Mar 31 2025, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 44 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2025 OpenLink Software