About: Thiazolinové inhibitory β-N-acetylhexosaminidas založené na nových, nepřirozených substrátech

Facets (new session)
Description
Metadata
Settings
- owl:sameAs
- Inference Rule:

About: Thiazolinové inhibitory β-N-acetylhexosaminidas založené na nových, nepřirozených substrátech Goto Sponge NotDistinct Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz:8890 associated with source document(s)

Attributes	Values
rdf:type	http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt
rdfs:seeAlso	http://www.isvav.cz/projectDetail.do?rowId=GAP207/11/0629
Description	New, potent and more selective β-HexNAc-thiazoline inhibitors of β-N-acetylhexosaminidase mimicking their oxazoline transition state, with a therapeutic potential, will be designed and prepared. New inhibitor structures will be based on recently discovered non-natural modified β-N-acetylhexosaminidase substrates (e.g. 4-deoxy, 6-phosphate, 6-sulfate, 6-oxo and 6-acyl). These inhibitors will be tested on the panel of fungal, mammalian and prokaryotic enzymes, coupled with molecular modelling aiming at structure and selectivity optimization. Prokaryotic β-N-acetylhexosaminidases will be prepared by heterologous expression using synthetic genes. New β-N-acetylhexosaminidase from Talaromyces flavus will be sequenced and the model will be constructed and employed in the inhibitory studies. This enzyme has strong biotechnological potential mainly due to its unusually broad tolerance towards substrate modifications. Inhibitory studies with this and other enzymes linked with dynamic molecular modeling will help to better map β-N-acetylhexosaminidase mechanisms and - as a side product - also to identify hot-spots for future mutagenesis and the enzyme evolution towards glycosynthase. (en) Budou připraveny nové účinné a selektivnější thiazolinové inhibitory β-N-acetylhexosaminidas, napodobující jejich oxazolinový přechodový stav. Tyto inhibitory, které mají terapeutický potenciál, budou založené na nepřirozených modifikovaných substrátech β-N-acetylhexosaminidas (např. 4-deoxy, 6-fosfát, 6-sulfát, 6-oxo a 6-acyl). Inhibitory budou testovány na fungálních, prokaryotních a komerčních savčích enzymech a spolu s molekulárním modelováním se bude optimalizovat struktura a selektivita. Prokaryotické β-N-acetylhexosaminidasy budou připraveny heterologní expresí s použitím synthetických genů. Nová β-N-acetylhexosaminidasa z Talaromyces flavus bude sekvenována a bude zkonstruován model pro využití v inhibičních studiích. Tento enzym má značný biotechnologický potenciál hlavně díky své široké toleranci vůči substrátovým modifikacím. Inhibiční studie s tímto a dalšími enzymy společně s dynamickým molekulárním modelováním pomohou lépe zmapovat mechanismy β-N-acetylhexosaminidas a též, jako vedlejší produkt, identifikovat cílová místa pro budoucí mutagenezu a enzymovou evoluci vedoucí ke glykosynthase.
Title	Thiazolinové inhibitory β-N-acetylhexosaminidas založené na nových, nepřirozených substrátech Thiazoline inhibitors of β-N-acetylhexosaminidase based on new, non-natural substrates. (en)
skos:notation	GAP207/11/0629
http://linked.open...avai/cep/aktivita	Standard projects
http://linked.open...kovaStatniPodpora	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GAP207%2F11%2F0629/celkovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/projekt/GAP207%2F11%2F0629/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV	2015-05-22 (xsd:date)
http://linked.open...i/cep/druhSouteze	VS - Veřejná soutěž ve výzkumu a vývoji
http://linked.open...ep/duvernostUdaju	S - Úplné a pravdivé údaje nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů
http://linked.open.../cep/fazeProjektu	100897909
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor	CE - Biochemie
http://linked.open...hodnoceniProjektu	U - Uspěl podle zadání, tj. byly splněny cíle a jeho předpokládané výsledky uvedené ve smlouvě / rozhodnutí o poskytnutí podpory
http://linked.open...vai/cep/kategorie	ZV - Základní výzkum
http://linked.open.../cep/klicovaSlova	β-N-acetylhexosaminidase enzyme inhibitors metabolic diseases aminosugars (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni	Mikrobiologický ústav AV ČR, v.v.i.
http://linked.open...inujicichPrijemcu	0 (xsd:int)
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu	1 (xsd:int)
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV	9 (xsd:int)
http://linked.open...enychVysledkuVRIV	9 (xsd:int)
http://linked.open...lneniVMinulemRoce	2014-04-23 (xsd:date)
http://linked.open.../prideleniPodpory	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/prideleniPodpory/P207-11-0629
http://linked.open...iciPoslednihoRoku	2014
http://linked.open...atUdajeProjZameru	2015
http://linked.open.../vavai/cep/soutez	SGA02011GA-ST
http://linked.open...usZobrazovaneFaze	DUU
http://linked.open...ai/cep/typPojektu	P - Projekt výzkumu a vývoje financovaný ze státního rozpočtu
http://linked.open...ep/ukonceniReseni	2014-12-31 (xsd:date)
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor	CC - Organická chemie BO - Biofyzika
http://linked.open...ep/zahajeniReseni	2011-01-01 (xsd:date)
http://linked.open...jektu+dodavatelem	Podle získaných výsledků je možné konstatovat, že vytčené cíle byly dosaženy. Publikační výstupy (9 původní publikace v impaktovaném odborném tisku) zcela odpovídají poskytnutým finančním prostředkům. (cs) The proposed objectives have been met and there is no doubt that they will constitute an important part of a general knowledge in the area of inhibitor chemistry. The published papers (9 papers in reviewed journals ) fully correspond to the provided financial means. (en)
http://linked.open...tniCyklusProjektu	ZBBKU
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of	http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F11%2F0629/2015/ico%3A61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F11%2F0629/2015/ico%3A67179843 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F11%2F0629/2011/ico%3A61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F11%2F0629/2011/ico%3A67179843 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F11%2F0629/2012/ico%3A61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F11%2F0629/2012/ico%3A67179843 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F11%2F0629/2013/ico%3A61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F11%2F0629/2013/ico%3A67179843 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F11%2F0629/2014/ico%3A61388971 http://linked.opendata.cz/resource/domain/vavai/cep/ucast/GAP207%2F11%2F0629/2014/ico%3A67179843

Faceted Search & Find service v1.16.121 as of Mar 31 2025

Alternative Linked Data Documents: ODE Content Formats:

RDF

ODATA

Microdata

About

OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Mar 31 2025, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 39 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2025 OpenLink Software