About: Structural and functional determinants on TRPV channels     Goto   Sponge   NotDistinct   Permalink

An Entity of Type : http://linked.opendata.cz/ontology/domain/vavai/Projekt, within Data Space : linked.opendata.cz:8890 associated with source document(s)

AttributesValues
rdf:type
rdfs:seeAlso
Description
  • Transient receptor potential (TRP) channel family consists of major families TRPV, TRPC, TRPM and TRPA1, which share a common topology. The cytoplasmic N- and C-tails are separated by six predicted transmembrane domains (TM1-6) including a pore between TM5-6. They are regulated by intracellular ligands like calmodulin and phosphatidyl inositol-4,5-bi-phosphate (PIP2). The aims are: to determine binding sites for calmodulin in both intracellular N- and C-tails of channels TRPV2,3,5, in N- tail of TRPV4 and binding sites for PIP2 in TRPV2,3,4,6 in both N- and C-tails and in N-terminus TRPV1 and 5. Fusion proteins of both N- and C-tails will be obtained for binding studies using fluorescence spectroscopy. Another aim will be describing the role in gating process of given amino acids residues localized in the pore between TM5-6 in TRPV2,3,4 and to clarify the role of the of aminoacids residues in the lower part of TM6. To confirm electrophysiological data on TRPV2,3,4 and their mutants, the homology model of TRPV channels will be created on base KcsA bacterial channel template. (en)
  • Rodina kanálů transient receptor potential (TRP) se skládá z hlavních rodin TRPV, TRPC, TRPM a TRPA1, které mají podobnou strukturu. Cytoplazmatické N a C-kjonce jsou odděleny 6 predikovanými transmembránových doménami (TM1-6), včetně póru mezi TM5-6. Kanály jsou regulovány ligandy jako jsou kalmodulin (CaM) a fosfatidyl-4,5-bi fosfát (PIP2). Cíle projektu: Určit vazebná místa  pro CaM na intracelulárních N- a C-koncích kanálů TRPV2,3,5 a na N-konci TRPV4 a pro PIP2 na obou koncích  u TRPV2,3,4,6 a na N-konci TRPV1,5. Fůzní proteiny různé délky N- a C-konců budou získány na studie fluorescenční spektroskopií. Dalším cílem studie je určení úlohy jednotlivých aminokyselinových zbytků v procesu otvírání a zavírání kanálů TRPV2,3,4 v oblasti mezi TM5-6  včetně póru. Homologní model TRPV kanálu bude vytvořen na základě struktury KcsA kanálu k potvrzení elektrofyziologických dat na TRPV2,3,4 a jejich mutantech.
Title
  • Structural and functional determinants on TRPV channels (en)
  • Strukturní a funkční determinanty na TRPV kanálech
skos:notation
  • GAP301/10/1159
http://linked.open...avai/cep/aktivita
http://linked.open...kovaStatniPodpora
http://linked.open...ep/celkoveNaklady
http://linked.open...datumDodatniDoRIV
http://linked.open...i/cep/druhSouteze
http://linked.open...ep/duvernostUdaju
http://linked.open.../cep/fazeProjektu
http://linked.open...ai/cep/hlavniObor
http://linked.open...hodnoceniProjektu
http://linked.open...vai/cep/kategorie
http://linked.open.../cep/klicovaSlova
  • TRPV channels structure transmembrane domain N- and C-termini molecular model (en)
http://linked.open...ep/partnetrHlavni
http://linked.open...inujicichPrijemcu
http://linked.open...cep/pocetPrijemcu
http://linked.open...ocetSpoluPrijemcu
http://linked.open.../pocetVysledkuRIV
http://linked.open...enychVysledkuVRIV
http://linked.open...lneniVMinulemRoce
http://linked.open.../prideleniPodpory
http://linked.open...iciPoslednihoRoku
http://linked.open...atUdajeProjZameru
http://linked.open.../vavai/cep/soutez
http://linked.open...usZobrazovaneFaze
http://linked.open...ai/cep/typPojektu
http://linked.open...ep/ukonceniReseni
http://linked.open.../cep/vedlejsiObor
http://linked.open...ep/zahajeniReseni
http://linked.open...jektu+dodavatelem
  • Projekt byl zaměřený na charakterizace strukturálně funkčních vztahů některých iontových kanálů rodiny TRP, které hrají důležitou úlohu v procesech jako je vnímání bolesti, teploty a chemických látek. Pomocí cílené mutageneze objasnil řešitelský tým úlohu řady aminokyselinových zbytků v interakci s ligandy a s vazebnými partnery; výsledky studií byly publikované v 9 článcích s impakt faktorem. (cs)
  • This project was focused on studying structure-function relationships of selected ion chanels of TRP family, which play an important role in nociception, temperature and chemicals sensation. Using site directed mutagenesis the researchers elucidated the role of a number of amino acid residues in interaction with ligand and binding partners; results were published in 9 articles with impact factor. (en)
http://linked.open...tniCyklusProjektu
is http://linked.open...vavai/cep/projekt of
Faceted Search & Find service v1.16.121 as of Mar 31 2025


Alternative Linked Data Documents: ODE     Content Formats:   [cxml] [csv]     RDF   [text] [turtle] [ld+json] [rdf+json] [rdf+xml]     ODATA   [atom+xml] [odata+json]     Microdata   [microdata+json] [html]    About   
This material is Open Knowledge   W3C Semantic Web Technology [RDF Data]
OpenLink Virtuoso version 07.20.3240 as of Mar 31 2025, on Linux (x86_64-pc-linux-gnu), Single-Server Edition (126 GB total memory, 39 GB memory in use)
Data on this page belongs to its respective rights holders.
Virtuoso Faceted Browser Copyright © 2009-2025 OpenLink Software